Das Glykoprotein IIb-IIIa ist ein Heterodimer, das aus einer α (GPIIb)- und einer ß (GPIIIa)-Untereinheit zusammengesetzt ist.

Unter physiologischen Verhältnissen tragen zirkulierende Blutplättchen einen "ruhenden", nicht aktivierten GPIIb-IIIa-Komplex an ihrer Oberfläche. Bei Thrombozytenaktivierung kommt es innerhalb kurzer Zeit (Minuten) zur Konformationsänderung des Glykoprotein IIb-IIIa-Rezeptors und zur Freilegung von Fibrinogenbindungsstellen. Neben löslichem, plasmatischem Fibrinogen werden noch andere Proteine wie der von-Willebrand-Faktor, Vitronektin und Fibronektin im Verhältnis eins zu eins gebunden.

Es gibt Hinweise, dass thrombozytäre Polymorphismen das Adhäsions- und Aggregationsverhalten der Thrombozyten beeinflussen.

Eine Thymin/Cytosin-Transition im Exon 2 an der Position 1565 im ITGB3-Gen führt zu einem Austausch an der Aminosäureposition 33 (Leucin zu Prolin). Diese Variante des Glykoprotein IIIa-Rezeptors wird als Pl^A2 bezeichnet (der Wildtyp als Pl^A1).